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Valin

Die Aminosäure Valin ist eine essentielle Aminosäure und wird zur Bildung von anderen Aminosäuren genutzt (proteinogene Aminosäure). Damit gehört sie zu den 21 sogenannten proteinogenen Aminosäuren. Alle wichtigen Proteine des Körpers enthalten Valin in Konzentrationen von 5-8 % [5].

Valin ist eine verzweigtkettige Aminosäure (BCAA; englisch: Branched Chain Amino Acids). Wie Leucin und Isoleucin hat auch Valin in ihrer Struktur eine verzweigtkettige Anordnung. Aufgrund dieser spezifischen Molekülstruktur kann weder der tierische noch menschliche Organismus Valin aufbauen, weshalb diese Aminosäure als lebensnotwendig (essentiell) bezeichnet wird.

Lebensnotwendigkeit von Valin

Der menschliche Organismus kann Valin nicht in ausreichendem Maße selbst synthetisieren, wodurch eine längerfristige Valin -freie Ernährung zu Mangelerscheinungen führt. Somit ist Valin lebensnotwendig (essentiell) und muss in ausreichenden Mengen über die Nahrung zugeführt werden. Valin ist sowohl für den erwachsenen Menschen als auch für den Säugling essentiell.

Zufuhr

Valin muss in ausreichenden Mengen mit dem Nahrungsprotein aufgenommen werden, um eine ausgeglichene Stickstoffbilanz aufrecht zu erhalten und ein normales Wachstum zu ermöglichen. Gute natürliche Quellen für Valin sind Kasein, Molken-, Ei-, Fleisch-, Hafer-, Vollreis- und Haselnussprotein [1, 2, 3, 4, 6].

Klassifizierung - neutrale Aminosäure

In Abhängigkeit ihrer chemischen Struktur werden die proteinogenen Aminosäuren in verschiedene Gruppen unterteilt. Valin, Isoleucin, Leucin, Alanin und Glycin gehören aufgrund der Struktur ihrer Seitenkette der gleichen Gruppe an. Valin zählt zu den neutralen Aminosäuren, weshalb sie sich sowohl sauer (Abgabe von Protonen) als auch basisch (Aufnahme von Protonen) verhalten kann. Strukturell leitet sich Valin durch den Austausch (Substitution) von Molekülbestandteilen von der Isovaleriansäure ab [2, 3, 4, 6].

Durch Herman Emil Fischer, der Begründer der modernen Biochemie, wurde im Jahre 1901 die essentielle Aminosäure Valin erstmals aus dem Kasein isoliert. Kasein ist ein grobflockig gerinnendes Protein der Milch und daher der Hauptbestandteil von Käse und Quark.

Proteinverdauung und Aufnahme im Darm

Ein Teil der Nahrungsproteine wird bereits durch eine Reaktion mit Wasser (Hydrolyse) im Magen gespalten. Aus verschiedenen Zellen der Magenschleimhaut werden wichtige Stoffe zur Proteinverdauung abgesondert (sezerniert). Die Haupt- und Nebenzellen des Magens produzieren Pepsinogen, die Vorstufe des proteinspaltenden Enzyms Pepsin.

Belegzellen bilden Magensäure, die die Umwandlung von Pepsinogen zu Pepsin fördert. Zudem senkt die Magensäure den pH-Wert, wodurch die Pepsin-Aktivität gesteigert wird. Das Enzym zerlegt schließlich valinreiches Eiweiß in Spaltprodukte.

Die löslichen Spaltprodukte gelangen im Anschluss in den Dünndarm, der Ort der hauptsächlichen Proteinverdauung (Proteolyse). In der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) werden eiweißspaltende Enzyme (Proteasen) gebildet. Die Proteasen werden zunächst als inaktive Vorstufen (Zymogene) hergestellt (synthetisiert) und abgesondert (sezerniert). Erst im Dünndarm erfolgt ihre Aktivierung durch Enzyme (Enteropeptidasen) der Schleimhautzellen (Mukosazellen), Calcium und das Verdauungsenzym Trypsin [2, 3, 4, 6].

Zu den wichtigsten Proteasen gehören die Endo- und Exopeptidasen. Endopeptidasen spalten Proteine und Polypeptide im Innern der Moleküle. Exopeptidasen greifen die Peptidbindungen am Kettenende an und können spezifisch bestimmte Aminosäuren vom sogenannten Carboxyl- oder Aminoende der Proteinmoleküle abspalten. Sie werden entsprechend als Carboxy- oder Aminopeptidasen bezeichnet. Endo- und Exopeptidasen ergänzen sich aufgrund unterschiedlicher Substratspezifität bei der Spaltung von Proteinen und Polypeptiden.

Durch die Endopeptidase Elastase werden spezifisch Aminosäuren, darunter Valin, freigesetzt. Valin befindet sich in der Folge am Ende des Proteins und ist somit zugänglich für die Abspaltung durch eine Exopeptidase.

Valin wird überwiegend aktiv und elektrogen, das heißt über elektrische Spannungen, in die Schleimhautzellen des Dünndarms (Enterozyten) aufgenommen. Etwa 30 bis 50 % des aufgenommenen (absorbierten) Valins wird bereits in den Enterozyten ab- und umgebaut. Der Transport von Valin und deren Stoffwechselprodukte (Metabolite) aus den Zellen zur Leber erfolgt über verschiedene Transportsysteme entlang des Konzentrationsgradienten.

Die Aufnahme über den Darm (intestinale Absorption) der Aminosäuren ist mit beinahe 100 Prozent fast vollständig. Essentielle Aminosäure, wie Valin, Isoleucin, Leucin und Methionin, werden im Gegensatz zu nichtessentiellen Aminosäuren wesentlich schneller aufgenommen [2, 3, 4, 6].

Die Aufspaltung der Nahrungsproteine und körpereigenen (endogenen) Proteine in kleinere Spaltprodukte ist nicht nur für die Peptid- und Aminosäureaufnahme in die Enterozyten wichtig, sondern dient auch der Auflösung des artfremden Charakters des Proteinmoleküls sowie der Ausschließung von immunologischen Reaktionen [4].

Proteinabbau und Ausscheidung

Valin und andere Aminosäuren können in allen Geweben des Organismus verstoffwechselt (metabolisiert) und abgebaut werden, wodurch Ammoniak (NH3) prinzipiell in allen Zellen und Organen freigesetzt wird. Er ermöglicht die Synthese von nichtessentiellen Aminosäuren, Purinen, Porphyrinen, Plasmaproteinen und Proteinen der Infektabwehr.

Da NH3 in freier Form schon in sehr geringen Mengen das Nervensystem schädigen kann (neurotoxisch), muss er fixiert und ausgeschieden werden. Ammoniak kann außerdem durch eine Hemmung des Energiestoffwechsels und pH-Wert-Verschiebungen zu schwerwiegenden Zellschädigungen führen [42].

Die Fixierung erfolgt durch die enzymatische Reaktion. Dabei wird das in den Geweben außerhalb der Leber (extrahepatisch) freigesetzte Ammoniak auf ein anderes Molekül übertragen, wodurch Glutamat entsteht. Die Übertragung einer zweiten Aminogruppe auf Glutamat führt zur Bildung von Glutamin. Der Prozess der Glutaminsynthese dient zur vorläufigen Ammoniakentgiftung.

Glutamin, das vor allem im Gehirn entsteht, transportiert das gebundene und damit unschädliche NH3 zur Leber. Weitere Transportformen des Ammoniaks zur Leber sind Asparaginsäure und die Aminosäure Alanin. Letztere wird in der Muskulatur gebildet. In der Leber wird aus Glutamin, Glutamat, Alanin und Aspartat Ammoniak freigesetzt.

NH3 wird nun zur endgültigen Entgiftung in den Leberzellen (Hepatozyten) in die Synthese von Harnstoff eingeschleust. Zwei Ammoniakmoleküle bilden ein Molekül Harnstoff, der nicht schädlich (untoxisch) ist und über die Nieren mit dem Urin ausgeschieden wird [1, 4].

Über die Bildung von Harnstoff können täglich 1-2 mol Ammoniak eliminiert werden. Der Umfang der Harnstoffsynthese unterliegt dem Einfluss der Ernährung, vor allem der Proteinzufuhr bezüglich Menge und biologische Qualität. Bei einer durchschnittlichen Ernährung liegt die Harnstoffmenge im Tagesharn in einem Bereich von etwa 30 Gramm [1, 2, 3, 4, 6].

Personen mit eingeschränkter Nierenfunktion sind nicht in der Lage, überschüssigen Harnstoff über die Niere auszuscheiden. Betroffene sollten sich eiweißarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden [1].

Literatur

  1. Arndt K., Albers T. Handbuch Protein und Aminosäuren. 13-60, 140-161, 179-183. 2. Auflage, Novagenics Verlag 2004

  2. Bender D.A. Introduction to Nutrition and Metabolism. 2002, Taylor and Francis Ltd., London, Neuauflage September 2007

  3. Bowman B.A., Russel R.M. (eds.) Present Knowledge in Nutrition. 9th ed. ca. 09/2006. International Life Sciences Institute, Washington, D.C., 1578811988

  4. Hahn A., Ströhle A., Wolters M. Ernährung - Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 46-65. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2004

  5. Schmidt Dr. med. E. , Schmidt N. Leitfaden Mikronährstoffe. 321-322. Urban & Fischer Verlag; München, Februar 2004

  6. Shils M.E., Olson J.A., Shike M., Rossi A.C. (Eds.) Modern Nutrition in Health and Disease. 10th ed. 2005, Williams and Wilkins, London, Munich

 

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