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Methionin

Die Aminosäure Methionin ist eine essentielle Aminosäure. Der menschliche Organismus kann Methionin nicht in ausreichendem Maße selbst herstellen (synthetisieren), wodurch eine längerfristige Methionin -freie Ernährung zu Mangelerscheinungen führt. Somit ist Methionin lebensnotwendig (essentiell) und muss in ausreichenden Mengen über die Nahrung zugeführt werden. Methionin ist sowohl für den erwachsenen Menschen als auch für den Säugling essentiell.

Bedeutung für den menschlichen Organismus

Methionin stellt eine wichtige Schwefelquelle in der Nahrung des Menschen dar. Es hat ein Schwefel-Atom (S) organisch in Form einer Thioetherbindung (CH3-S-CH2-R) gebunden. Das R steht dabei für den organischen Rest des Methioninmoleküls. Neben Methionin zählt auch Cystein zu den schwefelhaltigen Aminosäuren, das mit einem weiteren Cysteinmolekül zwischen zwei Schwefelatomen zu Cystin reagiert [1, 5, 6, 8]. Die Aufnahme des Spurenelements Schwefel erfolgt vorwiegend in Form des S-haltigen Methionins und Cysteins [3].

Methionin ist eine neutrale, unpolare Aminosäure, die für die körpereigene (endogene) Synthese von Proteinen benötigt und aus diesem Grund als proteinogen bezeichnet wird [2, 4, 9]. 

Proteinbiosynthese

Die Proteinbiosynthese beziehungsweise Genexpression bezeichnet die Herstellung eines Proteins oder Polypeptids und besteht aus dem Vorgang der Transkription und Translation. Während der Transkription wird ausgehend von der DNA eine mRNA (messengerRNA) hergestellt. Diese gelangt proteingebunden aus dem Zellkern in das Zytosol der Zellen.

Methionin dient dabei im Rahmen der, im Zytosol stattfinden, Translation als Starter-Aminosäure. Die Translation knüpft an die Transkription an und beinhaltet die Abschreibung der mRNA unter Beteiligung von den Ribosomen der Zellen und der sogenannten tRNA (transfer-RNA). Letztere liefern die Aminosäuren für die Proteinbiosynthese und binden an die mRNA, während die Ribosomen die einzelnen Aminosäuren miteinander verknüpfen. Die Ribosomen sind schließlich dafür verantwortlich, die Basensequenz der mRNA in eine Aminosäuresequenz und damit in ein Protein umzusetzen.

Die Proteinbildung aus einzelnen Aminosäuren beginnt immer mit der Aminosäure Methionin. Diese wird speziell über das sogenannte Startcodon AUG (Adenin-Uracil-Guanin) der mRNA verschlüsselt. Die drei Basen AUG werden auch als Basentriplett oder Codon bezeichnet.

In einem weiteren Schritt lagert sich ebenfalls unter Mitwirken des Ribosoms eine zweite, mit einer Aminosäure beladenen tRNA an das folgende Codon der mRNA an. Welche Aminosäuren von den tRNA-Molekülen geliefert werden, hängt von der Funktion des zu herzustellenden Proteins ab, die es nach seiner Fertigstellung im Organismus wahrnehmen soll.

Im Anschluss wird die Aminosäure der zweiten tRNA, beispielsweise Alanin, enzymatisch auf Methionin übertragen, indem Alanin und Methionin miteinander verknüpft werden (Dipeptid mit Peptidbindung). Durch Ortsänderung (Translokation) des Ribosoms auf der mRNA und Anlieferung weiterer Aminosäuren mit Hilfe von tRNA-Molekülen, wird das Dipeptid zu einer Peptidkette verlängert.

Diese wächst so lang, bis eines der drei bekannten Stoppcodons der mRNA erscheint. Dies hat zur Folge, dass die mit Aminosäuren beladenen tRNA-Moleküle nicht mehr binden können. Das synthetisierte Protein wird abgespalten und die mRNA löst sich vom Ribosom. Das fertiggestellte Protein kann nun im Organismus seine Funktion wahrnehmen.

Aufgrund der Bedeutung als Starter-Aminosäure bei der Translation stellt Methionin die erste – die N-terminale – Aminosäure jedes Proteins dar [7].

Verdauung und Aufnahme im Darm

Methioninreiches Nahrungsprotein, wie Ei-, Fisch-, Leber-, Paranuss- und Vollmaisprotein, wird bereits im Magen durch das eiweißspaltende Enzym Pepsin in kleinere Spaltprodukte zerlegt [1].

Der Ort der hauptsächlichen Proteinverdauung (Proteolyse) ist der Dünndarm. Dort kommen die Peptide mit spezifischen proteinspaltenden Enzymen (Proteasen) in Kontakt, die die einzelnen Aminosäuren freisetzen. Die Proteasen werden in der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) gebildet und als inaktive Vorstufen (Zymogene) in den Dünndarm abgesondert (sezerniert). Kurz vor Ankommen von Nahrungsprotein erfolgt die Aktivierung dieser Zymogene durch Enteropeptidasen, Calcium und das Verdauungsenzym Trypsin [2, 4, 9].

Im Dünndarm werden Peptide unter Einfluss der Proteasen im Molekülinneren gespalten, wodurch Methionin freigesetzt wird. Es befindet sich dadurch am Ende des Proteins und ist somit zugänglich für die Abspaltung durch die Zink-abhängige Carboxypeptidase A. Carboxypeptidasen sind Proteasen, die ausschließlich Peptidbindungen des Kettenendes angreifen und so bestimmte Aminosäuren vom Carboxy- oder Aminoende der Proteinmoleküle abspalten. Sie werden entsprechend als Carboxy- oder Aminopeptidasen bezeichnet [2, 4, 9].

Methionin kann entweder als freie Aminosäure oder gebunden an andere Aminosäuren resorbiert werden. In freier, ungebundener Form wird Methionin überwiegend aktiv und elektrogen, das heißt über elektrische Spannungen, im Natrium-Cotransport in die Schleimhautzellen des Dünndarms (Enterozyten) aufgenommen. Die Triebkraft dieses Prozesses ist ein zellwärts gerichteter Natriumgradient, der mit Hilfe der Natrium-/Kalium-ATPase aufrechterhalten wird.

Liegt Methionin in gebundener Form vor, so wird dies gegen ein Konzentrationsgefälle in die Enterozyten transportiert. Intrazellulär erfolgt die enzymatische Zerlegung der Peptide in freie Aminosäuren, darunter Methionin. Letzteres verlässt die Enterozyten über verschiedene Transportsysteme entlang des Konzentrationsgradienten und wird über das Pfortaderblut zur Leber transportiert.

Die Aufnahme im Darm (intestinale Absorption) von Methionin ist mit beinahe 100% fast vollständig. Dennoch gibt es Unterschiede in der Schnelligkeit der Aufnahme (Absorption). Essentielle Aminosäuren, wie Methionin, Leucin, Isoleucin und Valin, werden im Gegensatz zu nichtessentiellen Aminosäuren wesentlich schneller absorbiert [2, 4, 9].

Die Aufspaltung der Nahrungs- und körpereigenen Proteine in Spaltprodukte ist nicht nur für die Peptid- und Aminosäureaufnahme in die Enterozyten wichtig, sondern dient auch der Auflösung des artfremden Charakters des Proteinmoleküls sowie der Ausschließung von immunologischen Reaktionen [6].

Literatur

  1. Arndt K., Albers T. Handbuch Protein und Aminosäuren. 63-72, 128, 189-199, 248, 2. Auflage Novagenics Verlag 2004

  2. Bender D.A. Intoduction to Nutrition and Metabolism. Taylor and Francis Ltd., London, Neuauflage September 2007

  3. Biesalski H.K., Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 112, 124, 184, 192, 200, 214, Georg Thieme Verlag, Stuttgart/New York, 1999

  4. Bowman B.A., Russel R.M. (eds.) Present Knowledge in Nutrition. International Life Sciences Institute, Washington, D.C.; 9th ed.; 2006

  5. Elmadfa I., Leitzmann C. Ernährung des Menschen. 172-173 Eugen Ulmer Verlag, Stuttgart; 2004

  6. Hahn A., Ströhle A., Wolters M. Ernährung - Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 46-65, Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH, Stuttgart, 2006

  7. Königshoff M., Brandenburger T. Kurzlehrbuch Biochemie. 108-110, 380-410. Georg Thieme Verlag, Stuttgart/New York; 2004

  8. Schmidt E., Schmidt N. Leitfaden Mikronährstoffe. Orthomolekulare Prävention und Therapie. 324-325, Urban&Fischer, München; 2004

  9. Shils M.E., Olson J.A., Shike M., Rossi A.C., (Eds.) Modern Nutrition in Health and Disease. Williams and Wilkons, London, Munich; 10th ed. 2005

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