• Kostenloser Versand
  • Service-Hotline 0800 - 1 38 23 55
EUCELL Shop - zur Startseite wechseln

Histidin

Die Aminosäure Histidin ist eine essentielle Aminosäure und wird zur Bildung von Proteinen herangezogen (proteinogene Aminosäure). Aufgrund einer Besonderheit im molekularen Aufbau (basischer Imidazolring) kann Histidin sowohl zu den basischen als auch zu den aromatischen Aminosäuren gezählt werden.

Lebensnotwendigkeit von Histidin

Der menschliche Organismus kann Histidin nicht in ausreichendem Maße selbst synthetisieren, wodruch eine längerfristige Histidin-freie Ernährung zu Mangelerscheinungen führt. Somit ist Histidin lebensnotwendig (essentiell) und muss in ausreichenden Mengen über die Nahrung zugeführt werden. Histidin ist sowohl für den erwachsenen Menschen als auch für den Säugling essentiell.

Synthese von Histidin

Die Herstellung (Synthese) von Histidin im Stoffwechsel erfolgt über mehrere Schritte unter Beteiligung von 8 verschiedenen Enzymen aus einem Zuckermolekül (Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP)) und einem Nukleotid (ATP) [1]. Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Aufnahme über den Darm (Resorption) in Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren (Tri- und Dipeptide) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

Aufnahme von Histidin

In der Bürstensaummembran der Zellen der Darmschleimhaut (Mucosazellen) existieren spezielle Transportsysteme für die Aufnahme (Resorption) der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Natrium-abhängigen Transporter aufgenommen, während Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren (Tri- und Dipeptide) über einen Wasserstoff-gekoppelten Transport in die Zellen des Dünndarmepithels (Enterozyten) aufgenommen werden.

Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und erneut aufgenommen (reabsorbiert). In den Dünndarmzellen werden die Tri- und Dipeptide durch Reaktion mit Wasser (Hydrolyse) zu freien Aminosäuren gespalten und zur Leber transportiert [2].

Proteinbestand im Körper

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 Kilogramm auf [2]. Der Pool freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 Gramm [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden.

Aufrechterhaltung des Proteinpools

Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechselsituation an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Wiederverwertungsrate (Reutilisierungsrate) aus dem Abbau körpereigener Proteine (Proteolyse) kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 Gramm Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 Gramm Körperprotein im Umsatz. Dabei werden einzelne Aminosäuren frei und z. B. für die tägliche Erneuerung der Darmmucosazellen, den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet [3].

Proteinabbau- und ausscheidung

Die Abbauprodukte des Proteinstoffwechsels (Proteinmetabolismus) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 Gramm Protein pro Tag [2, 3]. Nicht aufgenommenes Nahrungseiweiß und in das Darmlumen abgesonderte (sezernierte) Proteine werden über den Stuhl (Fäzes) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 Gramm Protein pro Tag [2, 3].

Literatur

  1. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007

  2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006

  3. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart

Empfehlung
Weil Gesundheit das Wichtigste ist!

Erhalten Sie
als Neukunde
20 % RABATT
auf Ihren ersten
Einkauf!